Agrarisch Encyclopedie

Veerman (1954)

Gepubliceerd op 17-11-2021

Eiwitstoffen

betekenis & definitie

(chem.) (= proteïnen). Onder e. verstaat men een zeer uitgebreide groep van hoogmoleculaire stoffen, die door hydrolyse in een mengsel van verbindingen kunnen worden omgezet, waaronder de aminozuren een belangrijke plaats innemen.

E. komen in vaste toestand en in colloïdale oplossing zeer verspreid in het plantenen dierenrijk voor. Zij dragen in belangrijke mate tot de bouw van het dierlijk lichaam bij; in planten komen zij, behalve in zaden, in veel kleiner hoeveelheid voor. Daar alle eiwitstoffen uit zeer grote moleculen bestaan, vertonen zij geen smelt- of kookpunt; zij ontleden bij verhitting. Zij kunnen dus niet door destillatie gezuiverd worden. Zij zijn slechts in enkele vloeistoffen (water, verdunde alcohol) colloïdaal oplosbaar, terwijl zij slechts voor een deel in kristallijne vorm (haemoglobine, insuline) zijn verkregen. De scheiding van de in de natuur voorkomende mengsels van e. en de zuivering der verkregen bestanddelen is dientengevolge uiterst moeilijk.

Meer dan op grond van hun analyse heeft men jaren geleden de e. ingedeeld volgens het gedrag van hun oplossingen t.o.v. precipiterende, coagulerende en denaturerende agentia en bij verhitting. De bruikbaarheid van deze indeling werd later door de resultaten van de analyse van de e. bevestigd.

Men onderscheidt in de eerste plaats twee grote groepen:

1. enkelvoudige eiwitstoffen of proteïnen (welke uitsluitend uit aminozuren zijn opgebouwd);
2. samengestelde eiwitstoffen of proteïden, waarvan het hydrolyse-product naast aminozuren tal van andere stoffen bevat.

De proteïnen worden verdeeld in de volgende groepen:

protaminen en histonen, goed oplosbaar in water; zij zijn van alle eiwitstoffen het moeilijkst uit te zouten of te coaguleren, reageren basisch en hebben een hoog stikstofgehalte. Zij komen uitsluitend in dierlijke cellen voor;

albuminen, eveneens goed oplosbaar in water, maar wat gemakkelijker neer te slaan en door hitte te coaguleren dan de vorige groepen. Zij komen in hoofdzaak in dierlijk weefsel voor, maar ook in jonge cellen in de plant;

globulinen en gluteninen, onoplosbaar in water, maar oplosbaar in verdunde oplossingen van basen, zuren en zouten. Zij reageren zuur; zij komen voor in alle levende weefsels en vormen de belangrijkste reserveproteïnen in de hogere planten;

prolaminen (of gliadinen), onoplosbaar in water en zoutoplossingen, maar oplosbaar in verdunde zuren en basen en ook in alcohol van 70%. Uitsluitend in graansoorten;

skleroproteïnen, onoplosbaar in water. Zij komen alleen in het dierlijk organisme voor (vb. keratine, collageen (in beenderen)).

Men onderscheidt verder de volgende proteïden:

phosphoproteïden, die bij hydrolyse naast aminozuren fosforzuur geven (b.v. caseïne);

gluco- of mucoproteïden, onder de hydrolyse-producten waarvan glucosamine voorkomt. Het zijn bestanddelen van kraakbeen en slijmstoffen in het dierlijk organisme;

chromoproteïden, waarin een kleurstof aan het proteïne is gebonden (b.v. haemoglobine en andere ademhalingspigmenten);

nucleoproteïden, waarin het proteïne met nucleïnezuur is gebonden. Tot deze groep behoren de virusproteïnen.

Door onderzoekingen m.b.v. moderne physische methoden is men iets te weten gekomen over de vorm van de moleculen der e. Op grond van deze resultaten kan men ze classificeren in:

1. Fibrillaire e. Deze vezelvormige, amorphe verbindingen bestaan uit lange, nagenoeg lineaire moleculen van zeer hoog molecuulgewicht. Hiertoe behoren de skleroproteïnen, i.h.a. de in water onoplosbare e., die betrokken zijn bij de structuur van de levende materie.
2. Globulaire e., die dikwijls gekristalliseerd zijn. Hun moleculen zijn niet lineair, doch bol- of cylindervormig. Hiertoe behoren de in water of in verdunde waterige oplossingen van zuren, basen of zouten oplosbare e., welke kunnen worden gedenatureerd. Ze bezitten een bepaald molecuul gewicht variërend tussen een veelvoud van 10.000 en 100.000.000. Het zijn deze e. welke een rol spelen in de physiol. chem. reacties.

Men kan de eiwitstoffen hydrolyseren door ze met zuren te verhitten; daarbij ontstaat een mengsel van aminozuren. Enzymatische hydrolyse leidt tot tussenproducten (peptonen, polypeptiden). Men heeft thans omstreeks 25 aminozuren (z.a.) als bouwstenen van de proteïnen leren kennen. Een m.o.m. kwantitatieve scheiding van deze mengsels is eerst na 1900 mogelijk geworden (o.a. door kristallisatie en precipitatie, door destillatie in vacuo van de esters der aminozuren, door adsorptie en verdelingschromatogralie, door electrophorese, enz.). de basische protaminen bleken zeer veel arginine te bevatten, de zure gliadinen bijna voor de helft uit glutaminezuur te bestaan.

De meeste e. gaven als hydrolyseproduct tal van aminozuren in onderling niet te zeer uiteenlopende hoeveelheden. De aminozuren zijn in de e. in hoofdzaak zuuramide-achtig gebonden. De structuur van een uit glycine, alanine en tyrosine opgebouwd eiwitfragment, komt wellicht in het molecuul van in het zijde-eiwit fibroïne (een fibrillaire e.) voor.

Daar de molccuulgewichtcn der eiwitstoffen, afgezien van die der protaminen, zeer hoog zijn en mede ten gevolge van het feit, dat in het molecuul meer dan één aminozuur is ingebouwd, is er een oneindig grote variatie in de proteïne-moleculen mogelijk. Het spreekt vanzelf, dat het vaststellen van de structuur van een eiwit-molecuul bijna onoverkomelijke moeilijkheden oplevert. In de laatste jaren is men er echter in geslaagd de bouw van het insuline (het hormoon, dat de suikerstofwisseling regelt), een e. met een molecuulgewicht van ca 12.000, waarvan het molecuul 102 aminozuurresten van 16 verschillende aminozuren bevat, nagenoeg geheel op te lossen.

Het laat zich denken, dat het experimenteel op nog grotere moeilijkheden zal stuiten om stoffen te synthetiseren, waarvan de moleculen in grootte en aminozuurpatroon met natuurlijke proteïnen overeenkomen. Voor de zeer ingewikkelde synthese van de eiwitstoffen in de plant vormen waarschijnlijk ammoniak en de door photosynthese gevormde koolhydraten de grondstoffen. In eerste instantie zouden aminozuren ontstaan door inwerking van de ammoniak op ketozuren, die uit de koolhydraatmoleculen worden gevormd (z. voor de omzetting van eiwitstoffen in het organisme onder Eiwitstofwisseling).

H. j. DEN HERTOG.