Membraangebonden eiwitcomplex dat de beweging van protonen, natrium-, kalium- of calcium-ionen over een membraan koppelt aan de hydrolyse of synthese van ATP
Het ATPAse-complex bestaat uit een domein van zes peptiden in het cytoplasma, waarvan drie een ATP-bindingsplaats hebben, plus een ring van peptiden in de membraan. Deze twee domeinen zijn verbonden door een derde domein, de “steel”. Door hydrolyse van ATP in het cytoplasma (onder vorming van fosfaat en ADP) draait de steel om zijn as en deze beweging pompt een proton of ander ion naar buiten. Maar het complex kan ook omgekeerd werken, als ATP-synthase: bij passage van protonen (veroorzaakt doordat de uitwendige concentratie hoger is dan de inwendige) wordt ATP gevormd uit fosfaat en ADP.
Er worden verschillende typen ATPases onderscheiden. F-type ATPases zijn de hoekstenen van het cellulaire energiemetabolisme. Ze komen voor bij bacteriën en in mitochondria en chloroplasten van eukaryoten. Ze maken ATP door gebruik te maken van een protonengradiënt gegenereerd door de elektronentransportketen bij de mitochondriële respiratie of door de fotosystemen in de chloroplast.
De F-ATPases zijn de oudste ATPases. De ATPases van Archaea (A-ATPases) zijn daaruit geëvolueerd, terwijl de zogenaamde V-ATPases in de vacuole- en celmembranen van eukaryoten weer afgeleid zijn van de A-ATPases.
Een fylogenetische reconstructie suggereert dat ATPases geëvolueerd zijn uit RNA-translocases (die RNA over de celmembraan transporteerden). Daarna muteerde dit complex naar een proteïne-translocase. Door coöptatie van nieuwe eiwitten in de steel ontstond een ion-transporterend ATPase.
ATPases behoren tot de alleroudste eiwitten van het leven. Hun oorspronkelijke functie als RNA-translocase ondersteunt de theorie van de RNA-wereld en hun werking als een proton-gedreven ATP-synthase bevestigt de theorie van chemiosmose voor de oorsprong van het leven.
