Retinal-bindend membraaneiwit dat onder invloed van licht een intracellulair signaal induceert, ionen transporteert of een electrochemische gradiënt over de membraan genereert
Rodopsine (ook gespeld rhodopsine) bestaat uit een eiwit met zeven membraan-omspannende domeinen, behorend tot de familie van opsines, en een cofactor genaamd retinal, een stof afgeleid van bètacaroteen (provitamine A). Retinal werkt als chromophoor; het zorgt ervoor dat het eiwit van vorm (conformatie) verandert bij absorptie van licht; men noemt dit fototransductie, een vorm van signaaltransductie.
Rodopsines zijn vooral bekend als onderdeel van de lichtgevoelige staafjes in het oog. Als de conformatie van het rodopsine door lichtinval verandert wordt aan de cytoplasmatische zijde een G-proteïne losgelaten. Dit eiwit zet vervolgens een cascade van cellulaire reacties in werking. Uiteindelijk leidt dat tot een actiepotentiaal in de oogzenuw.
Behalve deze dierlijke rodopsines komen ook rodopsines voor bij micro-organismen, genaamd proteorodopsines. Dit zijn echter geen G-protëine-gekoppelde receptoren; ze pompen ionen of protonen over de membraan. Men kende sinds de jaren 70 deze proteorodopsines als licht-gedreven chloridepompen bij zoutminnende Archaea, maar in 2000 ontdekte de Israëlische bioloog Oded Béjà dat ze ook bij bacteriën voorkomen. Daar worden ze gebruikt om protonen naar buiten te pompen en ATP te maken. Deze bacteriën combineren het gebruik van lichtenergie met een heterotrofe voeding (zie het lemma foto-heterotroof).
Uit metagenomisch onderzoek blijkt dat proteorodopsines zeer algemeen zijn in zeeën en oceanen. Ze komen vooral voor daar waar de concentratie chlorofyl en bacteriochlorofyl laag is, tot 150 meter diepte. Het lijkt erop dat ze op voedselarme plekken, waar algen niet meer kunnen groeien, de energievoorziening van micro-organismen ondersteunen. Dat zo’n belangrijk ecosysteemproces nog onbekend was tot het jaar 2000 illustreert goed het “discovery”-karakter van de metagenomica.
