Metaalbindend eiwit; draagt bij aan regulatie van de redox-toestand van de cel, het transport van essentiële metalen en het wegvangen van toxische metaalionen
Metallothioneïne (MT) is een klein eiwit met een hoog cysteïnegehalte en geen aromatische aminozuren; het is goed oplosbaar in water. De unieke eigenschap is het binden van metalen in cysteïneclusters. Een aantal cysteïnes (die elk een sulfhydryl- (SH-) groep dragen) vormen bij vouwing van het eiwit een cluster. Negen of tien cysteïnes binden samen vier of vijf metaalionen. Het MT van Vertebrata heeft twee van zulke metaalbindende domeinen, verbonden met een korte verbindingssequentie.
Metallothioneïnes komen door de hele boom van het leven voor maar buiten de metaalbindende cysteïneclusters vertonen ze zeer weinig gelijkenis. Bij sommige ongewervelden wordt de verbindingssequentie tussen de domeinen na de translatie geknipt en andere soorten, zoals Drosophila, hebben metallothioneïnes met één domein. Homologie is alleen binnen evolutionaire lijnen te vinden. Het humane genoom heeft 16 in tandem liggende MT-genen, waarschijnlijk ontstaan door duplicatie. Deze MTs komen in verschillende weefsels tot expressie.
Het humane MT heeft hoofdzakelijk een zink-bindende functie. Bij ongewervelde dieren wordt zinkbinding meestal verzorgd door het peptide phytochelatine en zijn de metallothioneïnes meer gericht op koper en cadmium. Mogelijk is de functieverschuiving ontstaan doordat bij de evolutie van de vertebraten het enzym phytochelatinesynthase verloren is gegaan.
Metallothioneïnes zijn sterk induceerbaar, d.w.z. dat de expressie van het gen geweldig toe kan nemen, vooral door blootstelling aan cadmium, kwik en zilver, maar ook door oxidatieve stress. De inductie van MT wordt vaak gemeten als indicator (biomarker) voor stress. De belangrijkste functie van het eiwit is, naast het wegvangen van metalen, het bevorderen van homeostase van de cellulaire redox-toestand.
