Signaaleiwit gebonden aan de intracellulaire lus van bepaalde membraanreceptoren; wordt vrijgemaakt bij activatie van de receptor door een extracellulair signaal
Voor elk organisme is het cruciaal te beschikken over mechanismen waarmee uitwendige signalen (licht, chemicaliën, feromonen) opgevangen worden en vertaald in adequate cellulaire reacties. Deze systemen noemt men signaaltransductie.
Een veel voorkomend signaaltransductiesysteem zijn de G-proteïne-gekoppelde receptoren (GPCR). Dit zijn membraaneiwitten met zeven membraan-omspannende domeinen, een bindingsplaats voor het signaalmolecuul aan de buitenkant en een bindingsplaats voor een G-proteïne aan de binnenkant. Dit G-proteïne bestaat uit drie eenheden, α, β en γ. De binding van deze eenheden aan de receptor wordt gereguleerd door “regulators of G protein signaling”, RGS. Bij binding van een ligand aan de buitenzijde komt in de cel de α-eenheid vrij, plus een dimeer van β en γ; deze peptiden roepen talloze andere cellulaire reacties op. Vaak eindigt de cascade op een transcriptiefactor die een bepaalde verzameling genen aanzet, of op een kaliumkanaal, waardoor een actiepotentiaal kan ontstaan.
GPCRs komen voor bij alle eukaryoten maar de samenstelling van het systeem is bij elke groep anders. Elk van de betrokken componenten vertoont zijn eigen evolutie. Eencellige Protista hebben al een behoorlijk ingewikkeld GPCR-systeem en dit is in sommige lijnen behouden gebleven, maar in andere lijnen sterk versimpeld zoals bij een aantal eencellige parasieten. Sommige groepen hebben GPCRs zonder G-proteïnes, bij andere is alleen het α-eiwit aanwezig. Bij dieren is een expansie opgetreden en is het GPCR-systeem ingezet voor talloze nieuwe functies. Voorbeelden van GPCRs bij dieren zijn dopaminereceptoren en olfactorische receptoren.
G-proteïne-gekoppelde receptoren illustreren het principe van modulaire evolutie: complexe biologische systemen kunnen ontstaan door nieuwe combinaties van onafhankelijk evoluerende eenheden.
