[Gr. zumè, gist], o. (-en), ferment, eiwit dat als katalysator optreedt bij biochemische processen.
Enzymen zijn wegens hun eiwitachtige natuur colloïdaal en thermolabiel. Tot dusverre zijn zij uitsluitend te produceren door levende organismen. Zij zijn vaak zeer specifiek werkzaam, gevoelig voor pH, activatoren en remmers. Het katalytisch effect van enzymen is enorm: amylase splitst in oplosbaar zetmeel ca. 4000 glucosidebindingen per seconde per molecule enzym.
Het eerst (1833) ontdekte enzym was het zetmeelsplitsende enzym diastase (= amylase), daarna (1836) volgde de ontdekking van het eerste dierlijke enzym pepsine.
Ribonuclease, dat uit 124 aminozuren is opgebouwd (1959), bestaat uit een enkelvoudige peptideketen, waarin vier disulfidebruggen deze in een bepaalde vorm brengen. Sindsdien is van meer enzymen de structuur geheel of gedeeltelijk opgehelderd. Lysozym, dat de hydrolytische splitsing van bepaalde polysacchariden bevordert, bestaat evenals het ribonuclease uit een enkelvoudige peptideketen (129 aminozuren). Het molecule is tamelijk compact van vorm en benadert die van een ellipsoïde. De driedimensionale conformatie wordt tot stand gebracht door vier disulfidebruggen (afb.1). Het lysozymmolecule bevat een diepe kloof, het actieve centrum genoemd.
Moleculen die een ‘behandeling’ moeten ondergaan, worden hierin passend opgenomen. Dit gaat meestal met kleine vormveranderingen gepaard. Het actieve centrum van een enzym is verantwoordelijk voor de katalytische werking. Bij de spijsverteringsenzymen en lysozym wordt dit gevormd door een bepaald deel van de polypeptideketen. Bij andere enzymen is de actieve groep vaak een afzonderlijk geheel, dat aan het eiwitdeel gebonden is en daarvan door dialyse is te
verwijderen; recombinatie is meestal weer mogelijk. Het eiwitdeel wordt apo-enzym genoemd en het actieve deel, de prosthetische groep, co-enzym (= cofactor).
Het geheel heet (holo)enzym. Het co-enzym is bepalend voor de aard van de te katalyseren reacties (b.v. oxidaties) en het eiwit voor de fijnere specificiteit (b.v. welke stof geoxideerd wordt).
Het apo-enzym kan van conformatie veranderen, waardoor het actieve centrum op de juiste plaats gebracht kan worden om zijn werking uit te oefenen. Het enzym vormt met het bijpassende substraat een enzymsubstraat complex. Hierdoor wordt de activeringsenergie van het proces dat moet plaatsvinden sterk verlaagd. Zonder deze verlaging zou de reactie niet kunnen plaatsvinden. De enzymactiviteit neemt exponentieel toe bij temperaturen van 0—45—55 °C, en daalt daarboven snel door vernietiging van de eiwitstructuur.
Elk enzym is bij een bepaalde pH optimaal werkzaam. De pH-optima kunnen zeer uiteenlopen: van ca. pH 2 voor pepsine, over 7 voor 𝛼-amylase, tot 9 of 10 voor de werking van trypsine op sommige eiwitten. Enzymen worden ook beïnvloed door zgn. activatoren zoals chloorionen voor 𝛼-amylase, calciumionen voor lipase, magnesiumionen voor vele stofwisselingsenzymen, enz.; ook bestaan er remmers die de activiteit geheel of gedeeltelijk teniet doen.
Een bijzondere groep vormen de allosterische enzymen. Deze onderscheiden zich in structuur en kinetische eigenschappen. Zij spelen een belangrijke rol bij de regulatie van stofwisselingsprocessen. Zij onderscheiden zich van andere enzymen door hun gevoeligheid voor remming en activering door stofwisselingsprodukten die een geringe of geen structurele overeenkomst vertonen met de substraten van het enzym. Op grond hiervan postuleerden Monod, Changeux en Jacob dat modulatie van enzymactiviteit niet alleen door binding van substraat en analogen aan het actief centrum tot stand komt, maar ook indirect door binding van kleine moleculen aan specifieke regulatiecentra (allosterische centra). De kleine moleculen die aan allosterische centra binden heten allosterische effectoren of modulatoren, en enzymen die onderworpen zijn aan hun werking allosterische enzymen.
De enzymen worden genoemd naar het substraat dat zij omzetten, met het achtervoegsel ‘ase’ (enkele vroeg ingevoerde benamingen als trypsine en pepsine bleven echter onveranderd). In de officiële nomenclatuur onderscheidt men zes hoofdgroepen:
1. Oxidoreductasen. Deze groep omvat de dehydrogenasen, oxydasen en peroxydasen.
2. Transferasen. Deze enzymen katalyseren de overdracht van bepaalde molecuulgroepen. Voorbeelden zijn de kinasen die fosfaat van ATP overdragen op andere verbindingen, en de transaminasen, die aminogroepen overdragen .
3. Hydrolasen. De (vele) enzymen van deze groep hydrolyseren verbindingen. Tot deze groep behoren de proteasen (= eiwitsplitsende enzymen), de lipasen (= vetsplitsende enzymen), de amylasen (= zetmeelsplitsende enzymen), en vele andere.
4. Lyasen. Deze enzymen katalyseren de niet-hydrolytische verwijdering van groepen. Voorbeelden: decarboxylasen en aldolasen.
5. Isomerasen. Enzymen van deze groep katalyseren cis-trans isomerisaties, epimerisaties, racemisaties, intramoleculaire overdrachten en intramoleculaire isomerisaties. Voorbeeld: glucosefosfaat isomerase.
6. Ligasen. Deze enzymen katalyseren de koppeling van twee moleculen, gepaard gaand met de verbreking van de pyrofosfaatbindingin ATP e.d. Ligasen worden ook wel synthetasen genoemd, b.v. glutaminesynthetase.
LITT. M. Dixon en E.C. Webb, Enzymes (2e dr. 1964; T.W. Goodwin, J.I. Harris en B.S.
Hartley, Structure and activity of enzymes (1964); P. Karlson, Kurzes Lehrbuch der Biochemie (7e dr. 1970).
