o. (-ten),
1. witte vloeibare stof in een ei die de dooier omgeeft: geklopt eiwit;
2. proteïne, chemische verbinding, bestaande uit een lange keten aminozuren.
Eiwitten vormen, na water, het hoofdbestanddeel van dierlijke organismen. Vooral de eiwitten met katalytische eigenschappen (zie enzym) zijn onmisbaar voor de stofwisseling. De meeste eiwitten zijn opgebouwd uit een twintigtal verschillende aminozuren die alle (behalve proline) gekarakteriseerd zijn door dezelfde formule.
De verschillen zitten in de zijketen R, die voor de 20 aminozuren verschillend is. De aminozuren worden door het proces van de eiwitsynthese aan elkaar gekoppeld, waarbij telkens een molecule water uittreedt. De binding die op deze wijze ontstaat wordt peptidebinding genoemd. Deze aaneenschakeling kan zich vele malen herhalen, waardoor steeds grotere peptideketens ontstaan, die eiwitten of proteïnen worden genoemd als deze uit enige honderden aminozuren (polypeptideketens) zijn samengesteld. Het aantal variaties is enorm groot, omdat de aminozuren in steeds andere volgorde en aantallen kunnen worden aaneengeregen, hoewel niet in willekeurige volgorde (eiwitsynthese).
De ruimtelijke structuur van eiwitten wordt bepaald door de volgorde van de aminozuurresten (primaire structuur), en de invloed van de zijketens (R-groepen), die bepalend zijn voor de vorm van de peptideketen, b.v. spiraal of helix (secundaire structuur). Bij de totstandkoming ervan spelen disulfidebruggen en waterstofbindingen een rol. Een typisch voorbeeld van de secundaire eiwitstructuur is de a-spiraal (of a-helix). De meeste vezelige eiwitten, b.v. van spierweefsel, haar en huid, bestaan uit lange ketens van de a-helix structuur, die veelal als een touw in elkaar gewikkeld zijn. Een voorbeeld hiervan is collageen, dat voorkomt in huid, bindweefsel en vooral in pezen. Verder wordt veelal de a-helix structuur in een compacte vorm gewikkeld, waardoor de globulaire of ellipsoïde vorm ontstaat (tertiaire structuur).
Een voorbeeld hiervan is het myoglobinemolecule, waarin de a-spiralen met de letters A t/m H zijn weergegeven. In het centrum van het molecule bevindt zich de zgn. heem-groep, waaraan zuurstof kan worden gebonden.
Zijn b.v. vier peptideketens met elkaar geassocieerd door zwavelbruggen en waterstofbruggen, dan spreekt men van quaternaire structuur. Een voorbeeld hiervan is het hemoglobine.
Sommige eiwitten, b.v. de eiwitten van het bindweefsel en hoorn zijn niet in water oplosbaar, de meeste echter wel (b.v. albumine), andere in verdunde zoutoplossingen (b.v. globuline), maar dan als colloïdale oplossing.
Door hun ingewikkelde ruimtelijke structuur zijn de eiwitten instabiel. Warmte, zuur en loog verstoren de ruimtelijke structuur irreversibel; dit proces wordt denatureren genoemd.
Voor het scheiden van eiwitten in een mengsel maakt men gebruik van de colloïdale eigenschappen, zoals neerslaan met b.v. hoge zoutconcentraties, alcohol of aceton, zwak zuur, of door gebruik te maken van de verschillen in lading van verschillende eiwitten, waardoor zij met verschillende snelheden bewegen in een elektrisch veld (elektroforese). Ook kunnen eiwitten soms selectief gebonden worden aan ionenwisselaars.
Verschillende soorten dieren en zelfs verschillende individuen van één soort hebben (in details) verschillende eiwitten. Wanneer in het lichaam een ‘vreemd’ eiwit gebracht wordt, reageert het hierop door het maken van antistoffen, die zelf ook weer eiwitten zijn, en die de ‘vreemde’ eiwitten kunnen binden, waarna zij onschadelijk gemaakt worden. Eiwitten worden afgebroken door hydrolyse. In de cel gebeurt dit door enzymen (‘kathepsinen’); in het maagdarmkanaal door hydrolytische enzymen als trypsine, pepsine, chymotrypsine. De belangrijkste bijdrage tot de opheldering van de secundaire structuur van de eiwitten en van hun fundamentele rol in de levende materie is geleverd door J.Watson en F.H.C.Crick (1953) van de universiteit van Cambridge. De eiwitten worden wel onderscheiden in: katalytische eiwitten (of enzymen) ; structurele eiwitten, b.v. membranen; contractiele eiwitten, b.v. actine en myosine van spierweefsel; natuurlijke afweereiwitten (antistoffen); transporteiwitten, b.v. hemoglobine; plasma-eiwitten, b.v. albumine, globuline, fibrinogeen; hormonale eiwitten, b.v. insuline; repressoreiwitten, die de expressie van genen in chromosomen reguleren; ribosomale eiwitten, die in associatie met RNA ribosomen vormen en een rol spelen in de eiwitsynthese; visuele eiwitten, b.v. rodopsine, van belang bij de lichtperceptie; ademhalingseiwitten, zoals de cytochromen, die van belang zijn voor het elektronentransport teneinde de reactie met zuurstof mogelijk te maken.
Op basis van de chemische samenstelling kunnen de eiwitten worden onderverdeeld in enkelvoudige en geconjugeerde eiwitten. Enkelvoudige eiwitten bestaan uit a-aminozuren. Hiertoe behoren de albuminen (oplosbaar in water en zoutoplossingen), globulinen (oplosbaar in zoutoplossingen en weinig in water), prolaminen (oplosbaar in 70—80 % alcohol en onoplosbaar in water of absolute alcohol), glutelinen (onoplosbaar in water, maar oplosbaar in verdund zuur of base), scleroproteïnen (onoplosbaar in waterige oplossingen; b.v. collageen, keratine). Geconjugeerde eiwitten zijn gecombineerd met karakteristieke groepen als lipiden, nucleïnezuren, koolhydraten e.d.
Op basis van verschillen in de driedimensionale structuur kan onderscheid worden gemaakt in fibrillaire en globulaire eiwitten, zie eiwitstofwisseling, zie eiwitsynthese.
De dagelijkse behoefte aan eiwitten is afhankelijk van leeftijd en tal van andere factoren, maar vooral ook van de kwaliteit van het eiwit, d.w.z. de aanwezigheid van de essentiële aminozuren in een juist gehalte en onderlinge verhouding. De behoefte wordt meestal gedekt door 1 g eiwit per kg lichaamsgewicht per etmaal, zie voeding.
Veevoeding. In voedermiddelen wordt het eiwitgehalte berekend door het stikstofgehalte te vermenigvuldigen met 6,25 (de internationale eiwitfactor). Omdat een groter of kleiner deel geen echt eiwit is, maar een groep van opbouw- of afbraakstoffen van eiwitten (amiden), wordt het aldus verkregen gehalte aangeduid als ruweiwitgehalte. Het gehalte aan ruweiwit, verminderd met de amiden, is het gehalte aan werkelijk eiwit. De eiwitten verschillen door de aminozurensamenstelling. Hoe meer een voedereiwit op dierlijk eiwit lijkt, des te hoger noemt men de kwaliteit van het eiwit (zgn. biologische waarde).
Ook het begrip voedernormruweiwit wordt gehanteerd. Dit is het gedeelte van het ruweiwit dat in voederfysiologische zin als eiwit beschouwd kan worden. In kuilvoeders treft men veelal een zeker percentage NH3N (ammoniakstikstof) aan, dat eerst van het totaal stikstofgehalte afgetrokken wordt alvorens er met 6,25 wordt vermenigvuldigd. Ook bij gebroeid hooi wordt een correctie aangebracht. Gewoonlijk is voedernormruweiwit gelijk aan ruweiwit (N X 6,25), en voor beide wordt de afkorting vre gebruikt. Bij herkauwers en paarden gaat het vooral om de verteerbaarheid, bij varkens en pluimvee om de verteerbaarheid en de eiwitkwaliteit.
