Eiwitstoffen - of proteïnen komen in de natuur zeer verbreid voor als voornaamste bestanddeel van planten en dieren, voor welker levensprocessen zij van overwegend belang zijn, terwijl zij bij de voeding van mensch en dier eveneens een gewichtige rol spelen. Zij komen in vasten en in kolloïdaal opgelosten toestand voor, sommige zijn in kristallen verkregen. E. bevatten de elementen stikstof, waterstof, koolstof, zuurstof en zwavel, soms ook phosphor.
Door hydrolyse laten zij zich afbreken tot meer eenvoudige stikstofverbindingen en ten slotte tot aminozuren, terwijl het omgekeerd is gelukt uit deze weer op e. gelijkende producten (zie PEPTIDEN) op te bouwen. De e. zijn typisch kolloïdale stoffen met zeer hoog moleculair gewicht. De kolloïdaal opgeloste kunnen onder zeer verschillende omstandigheden (verwarming, toevoeging van zuren, basen of zouten, alkohol enz.) worden neergeslagen of gecoaguleerd. — De samenstelling der e. beweegt zich binnen de volgende grenzen.
C 50.3-64.6% N 16.0-17.6% H 6.5 7.3% S 0.3 2.2% O 21.5-23.5% In de zoogen. nucleïnen komt ook phosphor voor. — Bij rotting der e. ontstaan, naast zwavelwaterstof en ammoniak, vetzuren en aminozuren, skatol, ptomaïnen, kresol enz. Door verschillende enzymen (de zoog. proteolytische) zooals pepsine, trypsine enz., (door welker werking eerst meer eenvoudige oplosbare eiwitstoffen, albumosen geheeten, ontstaan, die vervolgens in peptonen overgaan) kunnen de e. evenals door barietwater op 200°, zeer diep ingrijpende splitsingen ondergaan. Bij de reactie met barietwater ontstaat o.m. een mengsel van aminozuren, waarvan de studie door E. Fischer veel heeft bijgedragen tot de kennis der verschillende e. De e. gedragen zich als zwakke zuren, vormen dus met metaaloxyden zouten. Met kopersulfaat, ijzerchloride en sublimaat geven de oplosbare e. neerslagen.
De e. gedragen zich ook als zwakke basen en geven verbindingen met zuren; looizuur en pikrinezuur slaan eiwitoplossingen neer. Om een overzicht te verkrijgen van de zeer talrijke klassen der e. heeft men verschillende indeelingen opgesteld. Door overleg tusschen Amerikaansche en Engelsche chemici, biologen en physiologen is de volgende klassificatie tot stand gekomen:
Protaminen, de eenvoudigste e., voorkomende in de spermatozoïden van visschen Histonen, minder eenvoudig dan de vorige.
Albuminen (eiwit uit kipei, bloedserum, melk).
Globulinen.
Glutelinen, e. uit planten, oplosbaar in alkaliën.
Gliadinen, eveneens uit planten, oplosbaar in alkohol.
Phospho proteïnen (vitelline, caseïne).
Scleroproteïnen (haren, hoeven, veeren, gelatine).
Geconjugeerde proteïnen, waarin de e. met andere stoffen verbonden zijn; daartoe behooren:
a. nucleoproteïnen (nucleïnezuren).
b. chromoproteïnen (o.a. haemoglobine).
c. glucoprotoïnen (mucine).
Proteïnederivaten (door hydrolyse uit e. verkregen).
a. metaproteïnen (albuminaten en syntoninen en albuminaten).
b. proteosen (albumose, globulose e.a.).
c. peptonen.
d. polypeptiden.
De verschillende klassen zullen afzonderlijk in artikelen worden besproken. Hier moge alleen over albuminen en globulinen als eigenlijke of natieve e. worden uitgeweid.
Zij komen naast elkaar voor in het bloedserum, in de melk en in het eiwit der eieren. De eerste zijn oplosbaar in zuiver water, in verdunde zoutoplossingen, zuren en basen. Men heeft ze in gekristalliseerden toestand kunnen verkrijgen. De globulinen zijn in zuiver water en in zuren onoplosbaar, lossen daarentegen op in verdunde zoutoplossingen en alkaliën. Door half verzadigde ammoniumsulfaat-oplossing slaan zij neer, zonder echter verandering te ondergaan. Door sterken alkohol en ook door verwarming worden de natieve e. onoplosbaar in neutrale oplosmiddelen.
Ze worden gecoaguleerd. De temperatuur waarbij dit geschiedt is van zeer vele factoren afhankelijk. De gecoaguleerde e. lossen wel op in zuren en in loogen, waarbij zij worden „gedenatureerd”, d. w. z. zij zijn overgegaan in metaproteïnen. Met loog ontstaan dan de albuminaten, met zuren de syntoninen.
