Proces waarbij de eiwitcoderende sequentie van een mRNA-molecuul in de ribosomen met behulp van tRNAs gebruikt wordt voor de synthese van een eiwit
Bij de translatie wordt het 5’-uiteinde van een mRNA-molecuul, dat vaak voorzien is van een “cap”, herkend door de ribosomale subeenheden die zich vervolgens aan het mRNA binden. Dit heet de initiatiefase. Het eerste deel van het mRNA, de 5’-UTR, vormt een complex met het ribosoom, reguleert de translatie maar wordt zelf niet vertaald. In de initiatiefase kunnen ook regulerende eiwitten aan het ribosoom-mRNA-complex binden.
Doordat het mRNA door het ribosoom schuift komt op een gegeven moment het startcodon in beeld. Dit is bij eukaryoten altijd het triplet AUG dat codeert voor methionine. Een tRNA met een UAC anticodon (in 3’ -> 5’ richting) bindt aan AUG. Dit tRNA heeft aan de andere zijde een methionine-residu gebonden. Vervolgens bindt een tweede tRNA met een anticodon complementair aan het tweede mRNA-triplet. De twee aminozuren gaan een peptidebinding aan (onder afsplitsing van water). Zo wordt het open leesraam van het mRNA afgewerkt. Dit is de elongatiefase, die doorgaat totdat in het mRNA een stopcodon bereikt wordt. Dan komt de eiwitketen vrij van het ribosoom (terminatiefase).
Net als het mRNA heeft de gesynthetiseerde eiwitketen ook een richting. De carboxylgroep van methionine reageert met de aminogroep van het tweede aminozuur. De aminogroep van methionine blijft dus vrij. Op dezelfde manier blijft aan het einde van het eiwit de carboxylgroep van het laatste aminozuur vrij. De “voorkant” van het eiwit wordt de N-terminus genoemd en de “achterzijde” C-terminus. Overigens wordt de N-terminus vaak na de translatie nog veranderd, bijvoorbeeld door acetylering van het methionine.
