(Fr.: protéine; Du.: Eiweiss(stoff), Protein; Eng.: protein), of proteïne, algemene naam voor elk van de leden van een groep macromoleculaire verbindingen die door levende organismen worden gevormd.
De centrale positie die eiwitten innemen onder de organische verbindingen in levende organismen komt voort uit de vele functies die zij vervullen. Als kwantitatief belangrijkste component van mens en dier nemen eiwitten ongeveer de helft van het ‘drooggewicht‘’ in; dit gehalte is bij planten vaak veel geringer. Ook kwalitatief hebben eiwitten een overheersende betekenis. Bepaalde eiwitten hebben een steunfunctie in de bouw van levende organismen (bijv. collageen), maar bovenal zijn eiwitten betrokken bij alle belangrijke activiteiten van de levende natuur: o.a. is een groot deel van de eiwitten (nl. de enzymen) werkzaam als katalysator van de chemische reacties die te zamen de levensverrichtingen mogelijk maken; bewegingsprocessen bij mens en dier (spiercontractie enz.) steunen op een mechanisme, waarin eiwitten het essentiële element vormen; eiwitten (als antilichamen) vormen in hogere organismen een belangrijk verdedigingsmiddel tegen binnendringende bacteriën en virussen. Er is dan ook geen levensvorm bekend zonder eiwitten.
Structuur.
Eiwitten zijn opgebouwd uit een groot aantal kleine bouwstenen, de aminozuren, die tot zeer lange ketens aaneen zijn geregen. Vrijwel alle in de levende natuur voorkomende eiwitketens, met sterk uiteenlopende biologische eigenschappen, zijn samengesteld uit niet meer dan twintig soorten ⍺-aminozuren. Deze aminozuren zijn op kop-staart-wijze met elkaar verbonden onder vorming van peptidebindingen. De eiwitketens hebben dus alle dezelfde ruggegraatstructuur ─NH─CH─CO─ en hun uiteenlopende eigenschappen worden kennelijk bepaald door de aard van de verschillende zijketens. De volgorde van de aminozuren in een eiwitketen is dan ook een belangrijk gegeven, dat veel informatie kan verschaffen over de relatie tussen structuur en biologische activiteit.
Voor de opheldering van de aminozuurvolgorde of de primaire structuur van de doorgaans zeer lange eiwitketens moet eerst het eiwit uit het complexe cellulaire eiwitmengsel in zuivere toestand worden geïsoleerd. Hierbij wordt gebruik gemaakt van de verschillen die eiwitten onderling vertonen in: oplosbaarheid, ionlading en molecuulgrootte. Vervolgens worden de molecuulmassa en de bruto-aminozuursamenstelling bepaald; na hydrolytische splitsing in vrije aminozuren worden deze vervolgens gescheiden over een ionenuitwisselaar en tenslotte kwantitatief bepaald met behulp van een kleurreactie. Met de aldus verkregen basisgegevens kan de volgordebepaling worden begonnen. Hiertoe wordt de eiwitketen eerst op specifieke wijze met een eiwitsplitsend enzym in een niet te groot aantal peptidebrokstukken gesplitst. Het probleem van de aminozuurvolgorde in de eiwitketen is daardoor vereenvoudigd tot de vaststelling van de volgorde in een aantal, veel kleinere peptiden.
Na opheldering van de aminozuurvolgorde in alle peptidebrokstukken moeten deze zelf nog in de juiste volgorde worden geplaatst. Derhalve wordt het eiwit met een ander enzym volgens een ander specifiek patroon gesplitst; reeds na minder verregaande analyse van de nu verkregen fragmenten zal men in staat zijn de totale aminozuurvolgorde van het eiwit vast te leggen.
In de ruimtelijke structuur zijn de lange, flexibele eiwitketens zodanig gerangschikt dat elke aminogroep -NH- van de peptidebinding door een waterstofbrug verbonden is met een carbonylgroep -CO-. Hieraan kan worden voldaan door planparallelle plaatsing van een aantal peptideketens van een bepaald eiwit, waardoor waterstofbruggen tussen verschillende ketens worden gevormd (plaatstructuur), of door spiralisering van de polypeptideketen, waardoor intramoleculaire waterstofbruggen mogelijk worden (helixstructuur). Dit structuurfacet wordt de secundaire structuur genoemd.
De ruimtelijke opvouwing van de geheel of gedeeltelijk gespiraliseerde eiwitketens noemt men de tertiaire structuur of de conformatie. Deze vloeit voort uit de gerichte interacties tussen de zijketens van de aminozuren onderling (sommige stoten elkaar af, andere trekken elkaar aan) en uit de wisselwerking met omringende watermoleculen. Ten gevolge van deze opvouwing kunnen -SH-groepen, afkomstig van cysteïneresiduen die in de gestrekte keten van elkaar verwijderd liggen, tegenover elkaar komen en zich verbinden tot een -S-S-brug; deze bruggen stabiliseren de aangenomen conformatie van het eiwit. Onder bepaalde omstandigheden kan een eiwit zijn unieke ruimtelijke structuur verliezen, zoals bij hoge temperaturen (> 50 °C), extreme pH-waarden, hoge zoutconcentraties in de eiwitoplossingen. Deze denaturatie gaat gepaard met veranderingen in tal van eigenschappen.
Grote eiwitten (relatieve molecuulmassa groter dan 50.000) zijn samengesteld uit diverse subeenheden. In dergelijke gevallen spreekt men van een quaternaire structuur. De verschillende subeenheden zijn soms door disulfidebruggen verbonden, maar meestal echter door waterstofbruggen en andere relatief zwakke bindingen.
Voor de bestudering van de relatie tussen structuur en biologische activiteit biedt de kennis van de primaire structuur alleen weinig houvast. De rechtstreeks bij de fysiologische werking van bijv. enzymen betrokken aminozuren liggen in het ruimtelijk opgevouwen molecule weliswaar dicht bij elkaar gegroepeerd (actieve centrum), maar hun plaatsen in de aminozuurvolgorde kunnen ver uit elkaar liggen. Daar de tertiaire structuur doorgaans onbekend is, moet men voor de bestudering van de relatie tussen structuur en functie naar andere middelen omzien.
Eigenschappen.
Door de aanwezigheid van aminozuren met geladen zijketens zijn eiwitten op te vatten als polyvalente elektrolyten. In het algemeen zullen eiwitten in waterige oplossing zich bewegen onder invloed van een elektrisch veld, ze zijn positief geladen in zuur milieu, negatief in alkalisch milieu. Bij een bepaalde zuurgraad, het iso-elektrische punt, heeft het eiwit evenveel positieve als negatieve ladingen en is dus schijnbaar ongeladen; dit punt is karakteristiek voor elk eiwit. Eiwitten kunnen verschillende kleine ionen binden en deze interacties zijn van grote fysiologische betekenis.
Indeling.
Een scherpe indeling van de eiwitten is moeilijk te geven als gevolg van het ontbreken van duidelijke grenzen in eigenschappen. Wel kan men onderscheid maken tussen enkelvoudige eiwitten, die uitsluitend uit aminozuren zijn opgebouwd, en samengestelde of geconjugeerde eiwitten, die naast aminozuren ook nog andere (prosthetische) groepen bevatten. De laatste klasse kan verder worden ingedeeld overeenkomstig de aard van de prosthetische groep, zoals nucleoproteïnen (combinaties met nucleïnezuren), lipoproteïnen (met vetgroepen), mucoproteïnen (met koolhydraten) en chromoproteïnen (met gekleurde groepen).
Voedingswaarde.
Hogere organismen, zoals de mens, zijn niet in staat alle aminozuren, nodig voor eiwitten, zelf te maken. De zgn. essentiële aminozuren moeten voortdurend in de voeding aanwezig zijn, in plantaardige of dierlijke eiwitten. De voedingswaarde van eiwitten is afhankelijk van het gehalte aan essentiële aminozuren. Vele plantaardige eiwitten zijn arm aan essentiële aminozuren en vormen een voor de mens onvolwaardig voedsel. Dit is een belangrijke factor bij het hongerprobleem in de wereld.
Eiwitsynthese in levende organismen is een ingewikkeld proces, dat onder regie staat van de genen, die zijn opgebouwd uit het desoxyribonucleïnezuur (DNA). In de volgorde der bouwstenen van deze zeer lange, ketenvormige polymeren ligt de informatie voor de biosynthese van elk eiwit besloten. Dit houdt in dat de volgorde der vier soorten bouwstenen (nucleotiden) in het DNA wordt vertaald in de volgorde van de twintig soorten bouwstenen (aminozuren) in de (eveneens ketenvormige) eiwitten. In deze informatieoverdracht zijn twee fasen te onderscheiden, nl.:
1. de transcriptie (overschrijving of kopiëring; DNA → RNA). Van elk segment van de DNA-keten dat de synthese van één eiwit beschrijft, wordt eerst een kopie gemaakt in de vorm van een eveneens uit vier soorten nucleotiden opgebouwd en verwant ketenpolymeer, het ribonucleïnezuur (RNA). De synthese van deze RNA-kopieën verloopt op analoge wijze als de replicatie van het DNA zelf, d.w.z. op basis van de vorming van waterstofbruggen tussen bepaalde nucleotideparen;
2. de translatie (vertaling; RNA → eiwit). De volgorde der nucleotiden (zgn. genetische code) wordt vertaald in de aminozuurvolgorde van een eiwit.
Synthetische eiwitten.
De laatste jaren zijn processen ontwikkeld om langs microbiële weg eiwit (zgn. SCP, single cell protein) rechtstreeks uit o.a. aardgas (methaan) te winnen. Men maakt gebruik van een gemengde bacteriecultuur, waardoor de rechtstreekse omzetting van methaan in eiwit economisch mogelijk wordt. Het continu uitgevoerde fermentatieproces is inmiddels met succes in een fermentor van 300 liter gedemonstreerd. Een voorlopige kostprijsberekening alsmede een marktonderzoek en de eerste proeven op het gebied van voedingswaarde bij gebruik van het eiwitconcentraat in veevoeder hebben een bevredigend resultaat opgeleverd. Methaan is een aantrekkelijke grondstof voor de produktie van eiwit.
Het is op vele plaatsen in de wereld voorhanden in de vorm van aardgas, in vaak redelijk zuivere vorm. De aardgasvoeding voor een SCP-installatie vereist daarom slechts minimale voorbehandeling.
Het SCP-proces is gebaseerd op het samenstellen van een mengcultuur uit een aantal soorten in reincultuur gekweekte bacteriën. De zo ontwikkelde mengcultuur biedt het voordeel van zowel een stabiele operatie als een hoge omzettingssnelheid.
Een ander technisch voordeel van het proces is dat gisting plaatsvindt bij een temperatuur boven 42 °C, waardoor het afvoeren van de warmte in een grote installatie wordt vergemakkelijkt. In de met water gevulde continu-werkende fermentatiereactor worden de bacteriën gekweekt door behalve een methaan/luchtmengsel ook ammoniak, fosfaten en sporen van andere mineralen toe te voeren. Het fermentatieprodukt wordt als een suspensie met 2...3% bacteriecellen afgetapt. Hieruit wordt het produkt afgescheiden waarna het water naar de reactor wordt teruggevoerd. Het SCP-produkt in gedroogde vorm is een roomwit poeder. SCP-produkten worden thans beschouwd als een mogelijke aanvulling op het traditioneel op vis en plantaardige produkten gebaseerde mengvoer waarbij het een voordeel is dat deze nieuwe eiwitbron niet aan seizoensfactoren onderhevig is.
Technische toepassingen.
Naast de rol van eiwitten als voedingsstof worden zij toegepast in eiwitvezels, vezelstoffen op basis van dierlijk of plantaardig eiwit. Wol en zijde zijn natuurlijke eiwitvezels; andere eiwitten, kunstmatig tot vezels versponnen, zijn caseïne, maïs-, sojabonen- en aardnoteneiwit. Van alle kunstmatig versponnen eiwitvezels zijn nog slechts enkele in produktie. Kunstmatig versponnen eiwitvezels bezitten slechts geringe sterkte, vooral in natte toestand, zijn gevoelig voor sterke alkaliën en onderhevig aan microbiologische aantasting. De caseïnevezels worden voornamelijk toegepast in mengweefsels met wol voor hoedenvilt, aangezien zij de vervilting bevorderen.