Model voor de reactiesnelheid van een enzymatisch gekatalyseerde biochemische reactie als functie van de substraatconcentratie
Het Michaelis-Menten model geeft een wiskundige beschrijving van de kinetiek van een enzymatische reactie, d.w.z. van de factoren die de reactiesnelheid bepalen. Daarbij zijn twee grootheden van belang: ten eerste de affiniteit van het substraat voor het enzym (hoe “graag” wil het substraat aan het enzym binden) en ten tweede de maximale reactiesnelheid (hoeveel substraat kan het enzym maximaal per tijdseenheid omzetten).
De volgende vergelijking geeft de relatie tussen de reactiesnelheid V en de substraatconcentratie S:
V = V$$$_{max}$$$ S / (K$$$_m$$$ + S).
De reactiesnelheid neemt toe met toenemende substraatconcentratie maar vlakt af tot de maximale waarde V$$$_{max}$$$. De constante K$$$_m$$$ wordt de Michaelis-Menten-constante genoemd. Het is de substraatconcentratie die het enzym de helft van zijn V$$$_{max}$$$ geeft. Een lage K$$$_m$$$ betekent een hoge substraataffiniteit.
Uit de formule blijkt ook dat een grafiek van 1/V tegen 1/S een rechte lijn geeft met helling K$$$_m$$$/V$$$_{max}$$$ en intercept 1/V$$$_{max}$$$. Dit is een zogenaamde Lineweaver-Burk-plot, die vaak gebruikt wordt om met lineaire regressie schattingen te krijgen voor V$$$_{max}$$$ en K$$$_m$$$ uit metingen van V als functie van S.
De substraataffiniteit van een enzym is een belangrijk functioneel kenmerk dat sterk verschilt tussen enzymen, maar binnen een enzym vrij constant is. Bij vergelijking van soorten blijkt dat door aminozuursubstituties in het eiwit (bijv. bij aanpassing aan hoge of lage temperatuur) een bijna constante substraataffiniteit in het leefmilieu van de soort geëvolueerd is. Zo heeft het lactaatdehydrogenase van antarctische vissen bij 0 ºC vrijwel dezelfde affiniteit voor pyrodruivenzuur als het lactaatdehydrogenase van woestijnleguanen bij 40 ºC.
